Proteine funktionieren nur in wässrigen Medien. Denn nur im Wechselspiel mit dem an ihrer Oberfläche gebundenen Wasser, dem sogenannten Hydratwasser, können die Biomakromoleküle ihre physiologisch relevanten Aktivitäten voll entfalten. Dieses durch Wasserstoffbrückenbindungen getriebene Wechselspiel studieren wir in den Stützproteinen Elastin und Kollagen mit ihrer für den Bewegungsapparat der Wirbeltiere essentiellen Bedeutung. Hier dient das H2O-Molekül im Rahmen von Sauerstoff-NMR-Untersuchungen als "Sonde vor Ort". Dies gestattet einen selektiven Zugriff auf die Beweglichkeit in der Hydrathülle. Um mikroskopische Einsichten in das komplexe Wechselspiel von Protein und Wasser zu gewinnen, ist es besonders zweckmäßig die Temperatur über einen weiten Bereich zu variieren, nicht zuletzt im Hinblick auf Anwendungen im Bereich der Kryokonservierung.
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Wasserstoffbrücken bestimmen die Struktur und Dynamik zahlreicher Flüssigkeiten und Festkörper. Diese Bindungen sind nicht nur für viele biophysikalische Prozesse von zentraler Bedeutung, sondern auch für die Mikrowellenabsorption von Wasser, das eine komplexe supramolekulare Struktur ausbilden kann. Diese ist verantwortlich für das Auftreten einer relativ schmalen aber sehr intensiven Absorptionsbande, dem so genannten Debye-Peak. Andere von uns erforschte Debye-Fluide, die sich dieses Charakteristikum mit Wasser teilen, sind beispielweise Amide – die Peptidbindungen enthalten – sowie Monohydroxy-Alkohole. Die Animation illustriert schematisch deren transiente Strukturbildung, bei der sich die aus OH-Gruppen gebildete kurzkettige Polymerkette ständig neu erfindet.
R. Böhmer, C. Gainaru, R. Richert, Structure and dynamics of monohydroxy alcohols - milestones towards their microscopic understanding, 100 years after Debye, Phys. Rep. 545, 125-196 (2014)
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